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國防醫學院生理學研究所謝博軒所指導莊淳涵的探討棕色脂肪細胞中第三型血清澱粉樣蛋白在小鼠攝食誘導的產熱機轉中所扮演的角色（2021），提出2016 CLA250關鍵因素是什麼，來自於適應性產熱、第三型血清澱粉樣蛋白、棕色脂肪細胞、攝食誘導的產熱作用。

而第二篇論文國立臺灣海洋大學食品科學系陳冠文所指導李孟儒的高靜水壓輔助酵素水解藍鯊魚皮發酵物之血管收縮素轉化酶抑制胜肽的純化與鑑定（2020），提出因為有高靜水壓加工、藍鯊 (Prionace glauca)、乳酸菌發酵、血管收縮素轉化酶抑制能力、分子對接的重點而找出了 2016 CLA250的解答。

2016 CLA250

2016 CLA250進入發燒排行的影片
為了解決2016 CLA250的問題，作者李孟儒 這樣論述

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探討棕色脂肪細胞中第三型血清澱粉樣蛋白在小鼠攝食誘導的產熱機轉中所扮演的角色

為了解決2016 CLA250的問題，作者莊淳涵這樣論述：

近年研究發現，棕色脂肪組織除冷刺激外也參與攝食誘導的適應性產熱作用。本實驗利用專一性棕色脂肪細胞剔除SAA3小鼠(UCP1-SAA3基因剔除鼠)來探討SAA3是否參與小鼠的攝食誘導產熱作用及影響總能量消耗，最後利用棕色脂肪前驅細胞株 (WT-1)及全身性剔除SAA3小鼠的初級棕色脂肪細胞探討其機轉。動物實驗結果顯示UCP1-SAA3基因剔除鼠與對照組小鼠相比，在空腹時期能量消耗無顯著差異，但在隨意餵食和空腹後再餵食中，總能量消耗及攝食誘導的產熱作用皆顯著降低。此外，我們發現再餵食後 UCP1-SAA3基因剔除鼠的棕色脂肪組織的 UCP1產熱蛋白表現降低，吸收組織外游離脂肪酸和葡萄糖

功能增加且脂肪酸生合成途徑亦增加。然而三酸甘油脂含量顯著降低且脂解作用沒有顯著差異。高脂飼料餵食十四天後的 UCP1-SAA3基因剔除鼠不僅體重顯著高於對照組小鼠，其總能量消耗顯著低於對照組與其正常飼料組別。 WT-1細胞在無血清或不同葡萄糖和胰島素之培養基中放置 24小時後結果顯示胰島素濃度可顯著誘發 SAA3和UCP1蛋白表現量皆增加，但利用全身性剔除SAA3小鼠的初代細胞中，再給予胰島素後，UCP1表現量並無增加。根據目前實驗結果顯示，飯後血中胰島素濃度升高可能經由刺激棕色脂肪細胞SAA3活性參與小鼠飯後攝食誘導的產熱作用，其機轉可能與調控棕色脂肪組織中的脂解

作用及 UCP1依賴適應性產熱作用有關進而影響總能量消耗。

高靜水壓輔助酵素水解藍鯊魚皮發酵物之血管收縮素轉化酶抑制胜肽的純化與鑑定

為了解決2016 CLA250的問題，作者李孟儒這樣論述：

藍鯊 (Prionace glauca) 魚皮 (Blue shark skin, BSS)於 100 MPa 下以 Protamex、Alcalase、Protin NY100 及 Protin SD-AY10 水解 24 hr，且水解物抑制血管收縮素轉化酶 (Angiotensin I-converting enzyme, ACE) 之 IC50 值分別為0.064、0.137、0.143 及 0.084 mg/mL，其中以100 MPa處理的 Protamex 水解物 (HHP-Px24) 顯示出最高的 ACE 抑制能力，其 IC50 值為 0.066 mg/mL，且其可溶性蛋白、胜肽

及游離胺基酸的含量分別為677.30、365.89 及 91.63 mg/g。與常壓處理的 Protamex 組別 (NHP-Px24) 相比，HHP-Px24 抑制 ACE 之 IC50 值由 0.086 下降至 0.064 mg/mL。　　接著篩選 Protamex 最適壓力的條件，將 BSS 以 Protamex 分別於 0.1-100 MPa 的條件下水解 24 hr，100 MPa 處理組的 ACE 有效抑制百分比 (Inhibitory Efficiency Ratio, IER) (1004.75%/mg/mL) 較 50 MPa 組 (831.73%/mg/mL) 提高約 12

0%。將 BSS 以 Protamex 於 100、200 及 300 MPa 下水解 10 min，由結果顯示其水解物之 ACE 抑制能力 (IC50 值介於0.618-0.643 mg/mL 之間) 皆無顯著地差異。　　另外，BSS 經乳酸菌(含 Lactobacillus casei, Lactobacillus acidophilus, Streptococcus thermophilus, Lactobacillus bulgaricus, Bifidobacterium longum) 發酵後 8 小時，其 pH 與乳酸菌菌數分別為 6.1 與 1.8×107 CFU/mL，接著將

BSS 發酵物以 Protamex 於 100 MPa 水解，並於水解 3 hr 之組別 (HHP-FH-Px3) 中具有最高的抑制 ACE 活性之能力 (IC50 為 0.029 mg/mL)，顯示出 HHP-FH-Px3的ACE 抑制效果較 HHP-Px3 (IC50 為 0.204 mg/mL) 約提高 700%。且 HHP-FH-Px3 經模擬腸胃道消化酵素水解後 (HHP-FH-P3-G)，仍保有 ACE 抑制活性 (IC50 = 0.026 mg/mL)，顯示出其水解物對於腸胃道酵素具有抵禦的能力。進一步將 HHP-FH-Px3-G 以膠體層析進行劃分，並劃分出 7 個主要劃分物

(Fraction)，其中以 Fraction E (310-350 Da) 具有最高的 ACE 的有效抑制百分比 (Inhibitory Efficiency Ratio, IER = 7688.62%/mg/mL)。收集 Fraction E 並經由逆向高效液相層析純化分離出五個波峰 E1 至 E5，各波峰之 ACE 的 IER分別為564.3、1087.8、900.3、1602.0 及 14946.6%/mg/mL，並經 ESI/MS/MS 鑑定具有 ACE 抑制能力的胜肽，並於波峰 E4 與 E5 鑑定出胜肽，分別為 Gly-Pro-Lys (GPK) (IC50 = 0.065 m

g/mL) 與 Ser-Gly-Arg (SGR) (IC50 = 0.004 mg/mL)。　　在分子對接方面，胜肽 GPK 抑制 ACE 的能力可能是藉由胜肽 C 端的 Lys 殘基與 ACE 的 S1 活性區域有相互作用。而胜肽 SGR 抑制ACE的效果可能是因為胜肽會與 ACE 的 S1、S2 及 Zn2+ 活性區域形成作用。藍鯊 (Prionace glauca) 魚皮 (Blue shark skin, BSS)於 100 MPa 下以 Protamex、Alcalase、Protin NY100 及 Protin SD-AY10 水解 24 hr，且水解物抑制血管收縮素轉化酶 (

Angiotensin I-converting enzyme, ACE) 之 IC50 值分別為0.064、0.137、0.143 及 0.084 mg/mL，其中以100 MPa處理的 Protamex 水解物 (HHP-Px24) 顯示出最高的 ACE 抑制能力，其 IC50 值為 0.066 mg/mL，且其可溶性蛋白、胜肽及游離胺基酸的含量分別為677.30、365.89 及 91.63 mg/g。與常壓處理的 Protamex 組別 (NHP-Px24) 相比，HHP-Px24 抑制 ACE 之 IC50 值由 0.086 下降至 0.064 mg/mL。　　接著篩選 Protam

ex 最適壓力的條件，將 BSS 以 Protamex 分別於 0.1-100 MPa 的條件下水解 24 hr，100 MPa 處理組的 ACE 有效抑制百分比 (Inhibitory Efficiency Ratio, IER) (1004.75%/mg/mL) 較 50 MPa 組 (831.73%/mg/mL) 提高約 120%。將 BSS 以 Protamex 於 100、200 及 300 MPa 下水解 10 min，由結果顯示其水解物之 ACE 抑制能力 (IC50 值介於0.618-0.643 mg/mL 之間) 皆無顯著地差異。　　另外，BSS 經乳酸菌(含 Lactoba

cillus casei, Lactobacillus acidophilus, Streptococcus thermophilus, Lactobacillus bulgaricus, Bifidobacterium longum) 發酵後 8 小時，其 pH 與乳酸菌菌數分別為 6.1 與 1.8×107 CFU/mL，接著將 BSS 發酵物以 Protamex 於 100 MPa 水解，並於水解 3 hr 之組別 (HHP-FH-Px3) 中具有最高的抑制 ACE 活性之能力 (IC50 為 0.029 mg/mL)，顯示出 HHP-FH-Px3的ACE 抑制效果較 HHP-Px3 (

IC50 為 0.204 mg/mL) 約提高 700%。且 HHP-FH-Px3 經模擬腸胃道消化酵素水解後 (HHP-FH-P3-G)，仍保有 ACE 抑制活性 (IC50 = 0.026 mg/mL)，顯示出其水解物對於腸胃道酵素具有抵禦的能力。進一步將 HHP-FH-Px3-G 以膠體層析進行劃分，並劃分出 7 個主要劃分物 (Fraction)，其中以 Fraction E (310-350 Da) 具有最高的 ACE 的有效抑制百分比 (Inhibitory Efficiency Ratio, IER = 7688.62%/mg/mL)。收集 Fraction E 並經由逆向高效液

相層析純化分離出五個波峰 E1 至 E5，各波峰之 ACE 的 IER分別為564.3、1087.8、900.3、1602.0 及 14946.6%/mg/mL，並經 ESI/MS/MS 鑑定具有 ACE 抑制能力的胜肽，並於波峰 E4 與 E5 鑑定出胜肽，分別為 Gly-Pro-Lys (GPK) (IC50 = 0.065 mg/mL) 與 Ser-Gly-Arg (SGR) (IC50 = 0.004 mg/mL)。　　在分子對接方面，胜肽 GPK 抑制 ACE 的能力可能是藉由胜肽 C 端的 Lys 殘基與 ACE 的 S1 活性區域有相互作用。而胜肽 SGR 抑制ACE的效果可能是

因為胜肽會與 ACE 的 S1、S2 及 Zn2+ 活性區域形成作用。

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