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國立臺灣大學 生物機電工程學系 郭彥甫所指導 許皓鈞的 苦苣苔科大岩桐亞族的三維花冠形狀與二維蜜標樣式分析 （2021），提出2017 CLA200 SB關鍵因素是什麼，來自於花冠筒形狀、花瓣蜜標樣式、花瓣輪廓、花瓣維管束系統、三維幾何形態學分析、二維幾何變換、傳粉者類型。
而第二篇論文國立臺灣海洋大學 食品科學系 陳冠文所指導 李孟儒的 高靜水壓輔助酵素水解藍鯊魚皮發酵物之血管收縮素轉化酶抑制胜肽的純化與鑑定 （2020），提出因為有 高靜水壓加工、藍鯊 (Prionace glauca)、乳酸菌發酵、血管收縮素轉化酶抑制能力、分子對接的重點而找出了 2017 CLA200 SB的解答。
苦苣苔科大岩桐亞族的三維花冠形狀與二維蜜標樣式分析
為了解決2017 CLA200 SB 的問題，作者許皓鈞 這樣論述：
花冠形狀和蜜標樣式的多樣性，在導引傳粉者的訪花行為和吸引傳粉者視覺偏好中扮演重要角色。傳統上，花冠形狀與蜜標樣式的量化仰賴生物學家的觀察經驗與主觀判斷；近十年，已有許多影像分析工具得以協助生物學家精準地量化花冠形狀與蜜標樣式的變異。然而，大多數影像分析工具未考慮花冠組織特徵的同源性，使得在花冠大小與形狀差異明顯的物種之間難以進行比較分析，進而造成分析結果高估或低估花冠形狀與蜜標樣式的變異。在開花植物中，花冠維管束的形態發生具有同源性，且在近緣物種之間擁有近似的脈型。因此，花冠維管束的脈型能提供花冠組織上同源區域的空間資訊，使得不同花冠大小與形狀的近緣物種間的比較更為客觀。本論文結合影像處理技
術與植物組織學技術，提出以花冠維管束為基礎的量化花冠形狀與蜜標樣式方法，應用於苦苣苔科大岩桐亞族的物種。花冠形狀方面，首先以微米級電腦斷層掃取得花冠之三維影像，接著定義花冠輪廓與維管束系統的特徵點，並擷取其三維座標。透過三維幾何形態學析量化特徵點在空間中的主成分變異，進而以視覺化之主成分變異定義與花冠形狀相關的性狀。花瓣蜜標樣式方面，以彩色平板式掃描器分別取得腹側花瓣之新鮮影像及經透明化處理之組織學影像，接著定義花瓣輪廓與維管束系統的軌跡，並擷取其二維座標。透過二維幾何變換將新鮮花瓣影像之蜜標樣式轉換至同源感興趣區域，進而以主成分分析與視覺化之變異定義與蜜標樣式相關的性狀。進一步以量化之變異檢
驗花冠形狀與蜜標樣式的種間差異、傳粉者類型關聯性、以及親緣訊息。結果表明，形狀性狀與蜜標樣式性狀在物種間存在顯著差異。在量化的性狀中，花冠管狀區域的曲率與擴張度、蜜標樣式的遠端著色與近端著色與傳粉者類型的相關性顯著。其中，花冠管狀區域的曲率與擴張度在親緣關係中亦呈現顯著的親緣訊息，而蜜標樣式的遠端著色與近端著色在親緣關係中則未偵測到顯著的親緣訊息。此結果暗示花冠管狀區域形狀的變異與傳粉者類型的關聯性反應在大岩桐亞族物種的演化。
高靜水壓輔助酵素水解藍鯊魚皮發酵物之血管收縮素轉化酶抑制胜肽的純化與鑑定
為了解決2017 CLA200 SB 的問題，作者李孟儒 這樣論述：
藍鯊 (Prionace glauca) 魚皮 (Blue shark skin, BSS)於 100 MPa 下以 Protamex、Alcalase、Protin NY100 及 Protin SD-AY10 水解 24 hr，且水解物抑制血管收縮素轉化酶 (Angiotensin I-converting enzyme, ACE) 之 IC50 值分別為0.064、0.137、0.143 及 0.084 mg/mL，其中以100 MPa處理的 Protamex 水解物 (HHP-Px24) 顯示出最高的 ACE 抑制能力，其 IC50 值為 0.066 mg/mL，且其可溶性蛋白、胜肽
及游離胺基酸的含量分別為677.30、365.89 及 91.63 mg/g。與常壓處理的 Protamex 組別 (NHP-Px24) 相比，HHP-Px24 抑制 ACE 之 IC50 值由 0.086 下降至 0.064 mg/mL。 接著篩選 Protamex 最適壓力的條件，將 BSS 以 Protamex 分別於 0.1-100 MPa 的條件下水解 24 hr，100 MPa 處理組的 ACE 有效抑制百分比 (Inhibitory Efficiency Ratio, IER) (1004.75%/mg/mL) 較 50 MPa 組 (831.73%/mg/mL) 提高約 12
0%。將 BSS 以 Protamex 於 100、200 及 300 MPa 下水解 10 min，由結果顯示其水解物之 ACE 抑制能力 (IC50 值介於0.618-0.643 mg/mL 之間) 皆無顯著地差異。 另外，BSS 經乳酸菌(含 Lactobacillus casei, Lactobacillus acidophilus, Streptococcus thermophilus, Lactobacillus bulgaricus, Bifidobacterium longum) 發酵後 8 小時，其 pH 與乳酸菌菌數分別為 6.1 與 1.8×107 CFU/mL，接著將
BSS 發酵物以 Protamex 於 100 MPa 水解，並於水解 3 hr 之組別 (HHP-FH-Px3) 中具有最高的抑制 ACE 活性之能力 (IC50 為 0.029 mg/mL)，顯示出 HHP-FH-Px3的ACE 抑制效果較 HHP-Px3 (IC50 為 0.204 mg/mL) 約提高 700%。且 HHP-FH-Px3 經模擬腸胃道消化酵素水解後 (HHP-FH-P3-G)，仍保有 ACE 抑制活性 (IC50 = 0.026 mg/mL)，顯示出其水解物對於腸胃道酵素具有抵禦的能力。進一步將 HHP-FH-Px3-G 以膠體層析進行劃分，並劃分出 7 個主要劃分物
(Fraction)，其中以 Fraction E (310-350 Da) 具有最高的 ACE 的有效抑制百分比 (Inhibitory Efficiency Ratio, IER = 7688.62%/mg/mL)。收集 Fraction E 並經由逆向高效液相層析純化分離出五個波峰 E1 至 E5，各波峰之 ACE 的 IER分別為564.3、1087.8、900.3、1602.0 及 14946.6%/mg/mL，並經 ESI/MS/MS 鑑定具有 ACE 抑制能力的胜肽，並於波峰 E4 與 E5 鑑定出胜肽，分別為 Gly-Pro-Lys (GPK) (IC50 = 0.065 m
g/mL) 與 Ser-Gly-Arg (SGR) (IC50 = 0.004 mg/mL)。 在分子對接方面，胜肽 GPK 抑制 ACE 的能力可能是藉由胜肽 C 端的 Lys 殘基與 ACE 的 S1 活性區域有相互作用。而胜肽 SGR 抑制ACE的效果可能是因為胜肽會與 ACE 的 S1、S2 及 Zn2+ 活性區域形成作用。藍鯊 (Prionace glauca) 魚皮 (Blue shark skin, BSS)於 100 MPa 下以 Protamex、Alcalase、Protin NY100 及 Protin SD-AY10 水解 24 hr，且水解物抑制血管收縮素轉化酶 (
Angiotensin I-converting enzyme, ACE) 之 IC50 值分別為0.064、0.137、0.143 及 0.084 mg/mL，其中以100 MPa處理的 Protamex 水解物 (HHP-Px24) 顯示出最高的 ACE 抑制能力，其 IC50 值為 0.066 mg/mL，且其可溶性蛋白、胜肽及游離胺基酸的含量分別為677.30、365.89 及 91.63 mg/g。與常壓處理的 Protamex 組別 (NHP-Px24) 相比，HHP-Px24 抑制 ACE 之 IC50 值由 0.086 下降至 0.064 mg/mL。 接著篩選 Protam
ex 最適壓力的條件，將 BSS 以 Protamex 分別於 0.1-100 MPa 的條件下水解 24 hr，100 MPa 處理組的 ACE 有效抑制百分比 (Inhibitory Efficiency Ratio, IER) (1004.75%/mg/mL) 較 50 MPa 組 (831.73%/mg/mL) 提高約 120%。將 BSS 以 Protamex 於 100、200 及 300 MPa 下水解 10 min，由結果顯示其水解物之 ACE 抑制能力 (IC50 值介於0.618-0.643 mg/mL 之間) 皆無顯著地差異。 另外，BSS 經乳酸菌(含 Lactoba
cillus casei, Lactobacillus acidophilus, Streptococcus thermophilus, Lactobacillus bulgaricus, Bifidobacterium longum) 發酵後 8 小時，其 pH 與乳酸菌菌數分別為 6.1 與 1.8×107 CFU/mL，接著將 BSS 發酵物以 Protamex 於 100 MPa 水解，並於水解 3 hr 之組別 (HHP-FH-Px3) 中具有最高的抑制 ACE 活性之能力 (IC50 為 0.029 mg/mL)，顯示出 HHP-FH-Px3的ACE 抑制效果較 HHP-Px3 (
IC50 為 0.204 mg/mL) 約提高 700%。且 HHP-FH-Px3 經模擬腸胃道消化酵素水解後 (HHP-FH-P3-G)，仍保有 ACE 抑制活性 (IC50 = 0.026 mg/mL)，顯示出其水解物對於腸胃道酵素具有抵禦的能力。進一步將 HHP-FH-Px3-G 以膠體層析進行劃分，並劃分出 7 個主要劃分物 (Fraction)，其中以 Fraction E (310-350 Da) 具有最高的 ACE 的有效抑制百分比 (Inhibitory Efficiency Ratio, IER = 7688.62%/mg/mL)。收集 Fraction E 並經由逆向高效液
相層析純化分離出五個波峰 E1 至 E5，各波峰之 ACE 的 IER分別為564.3、1087.8、900.3、1602.0 及 14946.6%/mg/mL，並經 ESI/MS/MS 鑑定具有 ACE 抑制能力的胜肽，並於波峰 E4 與 E5 鑑定出胜肽，分別為 Gly-Pro-Lys (GPK) (IC50 = 0.065 mg/mL) 與 Ser-Gly-Arg (SGR) (IC50 = 0.004 mg/mL)。 在分子對接方面，胜肽 GPK 抑制 ACE 的能力可能是藉由胜肽 C 端的 Lys 殘基與 ACE 的 S1 活性區域有相互作用。而胜肽 SGR 抑制ACE的效果可能是
因為胜肽會與 ACE 的 S1、S2 及 Zn2+ 活性區域形成作用。