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國立清華大學 化學系 孟子青、洪嘉呈所指導 辛杰培的 T細胞酪胺酸去磷酸酶的異位調控:無結構區域造成之自我活性抑制及整聯蛋白alpha-1碳端所促進之酵素活化 (2021),提出CX30 雨刷水關鍵因素是什麼,來自於晶體結構、蛋白酪氨酸磷酸酶、磷酸酶活性、催化活性、變構調節、自動調節/自動抑制、核磁共振波譜。

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T細胞酪胺酸去磷酸酶的異位調控:無結構區域造成之自我活性抑制及整聯蛋白alpha-1碳端所促進之酵素活化

為了解決CX30 雨刷水的問題,作者辛杰培 這樣論述:

T細胞的蛋白酪胺酸磷酸水解酶 (TCPTP, PTPN2) 是在人體細胞中普遍表達的一種非受體型蛋白酪胺酸磷酸水解酶,在不同的細胞間室中有多種不同的作用受質。它調控關鍵訊息傳遞路徑,並與各種癌症生成、發炎反應以及其他人類疾病的發生息息相關。因此,了解TCPTP活性調控的分子機制對於開發針對TCPTP的治療方法至關重要,然而以結構基礎來詮釋TCPTP活性調控機制仍然難以捉摸。在本研究中,我們結合生物物理學以及生物化學的研究方法,進行全面性結構分析,闡明TCPTP活性調控的分子機制。由於TCPTP和PTP1B在PTP家族中是最接近的同源物,可以假設此兩種磷酸水解酶的活性調控是相似的。因此,我們首

先透過X 射線晶體學來探討TCPTP的活性調控是否也存在在PTP1B的變構位點。在解析度分別為1.7Å及1.9Å的TCPTP晶體結構中,我們都觀察到C 端的螺旋 α7。螺旋 α7在PTP1B上是具有功能性且被確定為其變構開關,然而過往研究並未解析螺旋 α7在TCPTP中的功能。此論文中,我們首次證明螺旋 α7發生截斷或刪除時,TCPTP的催化效率會下降約四倍。整體來說,我們的結果證明螺旋 α7的變構角色在TCPTP活性調控之功能與PTP1B相似,且強調螺旋 α7和主要的催化區域的協調對於TCPTP的有效催化功能是必要的。根據晶體結構的觀察分析,我們提出更進一步的問題: 如果TCPTP和PTP1

B的活性催化調控相似,那該如何區分兩者之間活性調控的專一性? 此一問題的釐清對開發TCPTP的藥物有其必要,因此我們繼續專注地研究TCPTP非催化的C側尾端的活化調控。先前的研究已提出TCPTP被自身的C端滅活的假設,但如何造成此結果則仍未知。此外,如果TCPTP表現後無活性,那其如何在細胞內被激活?為了回答這些問題,我們使用核磁共振 (NMR)光譜學、小角度 X 射線散射 (SAXS)以及化學交聯與質譜偶合 (CX-MS)為主要的工具來闡示TCPTP的尾端無結構序列做為分子內自動抑制其酵素活性機制的主要工具。然而,這並不是靠靜態作用造成,而是C端尾部在活化位點周圍移動,以動態遮擋TCPTP的

基質,就像是汽車的”擋風玻璃雨刷”一般的機制。 再者,TCPTP活化是藉由細胞內的競爭來達成,意即Integrin-alpha1無結構尾端序列取代了TCPTP的活性抑制尾端,導致TCPTP的完全活化。我們的工作不僅定義了調控TCPTP活性獨特的機制,同時揭露了兩個極度相近的PTPs (PTP1B與TCPTP) 利用其尾端無結構序列經由截然不同的機制調控其酵素活性。這種獨特的調控機制可以用以發展針對TCPTP專一的治療方式。