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假單胞菌及霍亂弧菌之PilZ domain蛋白VC1885及PA2989的結構與功能分析

為了解決RO 四轉 圖的問題，作者林書宇 這樣論述：

C-di-GMP是一種二級訊號傳遞分子，廣泛存在於細菌中並調控許多重要的生理功能，包括生物膜的合成、細菌的移動能力以及致病性因子的產生等等。在微生物細胞裡，PilZ domain首先被發現能與c-di-GMP結合，以傳遞訊息並參與細胞內調控。然而有一類的PilZ結構域參與細胞內調控並不需要結合c-di-GMP，但其調控機制仍然未知。根據是否有c-di-GMP結合序列的PilZ domain分為典型(canonical)與非典型(non-canonical)兩類PilZ domain，且PilZ domain通常以單體或二聚體形式存在。在過去我們實驗室首先發表出一個為四聚體的PilZ doma

in，發現此一非典型的PilZ domain會多出兩條長的alpha-helices去形成穩定的四聚體結構。Michael Y. Galperin利用此一特性，並利用生物資訊方式去預測其他細菌基因體中可能形成的PilZ四聚體序列。本研究中以來自霍亂弧菌的VC1885為研究的目標，它屬於非典型PilZ domain，其特徵為缺乏c-di-GMP 所結合的RxxxR 及D/NXSXXG保留性序列，另外在結構上多了兩條alpha-helicase，並利用這兩條alpha-helicase去形成穩定的多聚體結構。然而透過序列的分析及預測，一些四聚體的PilZ蛋白仍保留著與c-di-GMP結合的保留性序

列，其中包括了來自銅綠假單孢菌的PA2989，該蛋白屬於典型的PilZ domain，其序列保留著與c-di-GMP結合的RxxxR 及D/NXSXXG序列，並透過序列的預測可能與非典型的PilZ蛋白一樣多了兩條alpha-helicase去形成穩定的四級結構。因此本研究以晶體 X-ray 繞射技術探討的霍亂弧菌VC1885與銅綠假單孢菌PA2989之PilZ domain 蛋白的三度空間結構，雖然PA2989尚未得到適合晶體進行解析，但是透過ITC實驗證實了與c-di-GMP有高度的結合能力，VC1885目前已得到晶體並構築了初步的結構。